Please use this identifier to cite or link to this item:
https://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/68378
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
---|---|---|
dc.contributor.advisor | Tipaporn Limpaseni | - |
dc.contributor.advisor | Montri Chulavatnatol | - |
dc.contributor.author | Nopphadol Aroonrungsawasdi | - |
dc.contributor.other | Chulalongkorn University. Faculty of Science | - |
dc.date.accessioned | 2020-10-07T04:10:59Z | - |
dc.date.available | 2020-10-07T04:10:59Z | - |
dc.date.issued | 1999 | - |
dc.identifier.issn | 9743344993 | - |
dc.identifier.uri | http://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/68378 | - |
dc.description | Thesis (M.Sc.)--Chulalongkorn University, 1999 | - |
dc.description.abstract | Starch branching enzyme (SBE, EC 2.4.1.18) from cassava Manihot esculenta Crantz tubers was found in the parenchymal tissue. It was purified by precipitation with 10 % polyethylene glycol (PEG) followed by column chromatography on DEAE-cellulose, Q-Sepharose and Sephadex G-200, respectively. SBE was purified up to 148.5 folds with 2.0 % yield. The molecular weights of the enzyme determined by sodium dodecyl sulfate -polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) was 80 kD and the molecular weight by Sephadex G-200 column was 160 kD, indicating the enzyme may contain 2 identical subunits. The optimum pH of the enzyme activity was 7.0, optimum temperature was 37°C and its pi was 5.4. Moreover, enzyme activity increased by 5.7, 2.4, 2.0 and 1.9 folds when 1.0 mg/ml solution of starch, glycogen, amylopectin or dextrin were presence in the reaction mixture respectively. The enzyme was found to be stable up to 45°C. At -20°C 50 % activity was retained at 4week storage. | - |
dc.description.abstractalternative | ในการตรวจหาเอนไซม์สร้างโซ่กิ่งของแป้ง (SBE, starch branching enzyme, EC 2.4.1.18) ในหัวมันสำปะหลัง Maihot esculenta Crantz พบเอนไซม์นี้ในส่วนของ parenchyma เมื่อนำมาทำบริสุทธิ์โดยการตกตะกอนโปรตีนด้วย polyethylene glycol (PEG) ที่ความเข้มข้น 10% และ คอลัมน์ โครมาโตกราฟีเชนิดแลกเปลี่ยนไอออนคือ DEAE-cellulose กับ Q-Sepharose ตามด้วยคอลัมน์ Sephadex G-200 สามารถท่าเอนไซม์ใหับริสุทธิ์ได้ 148.5 เท่า เมื่อวิเคราะห์น้ำหนักโมเลกุลของเอนไซม์ ด้วยอิเลคโตรโฟเรซิสในสภาวะเสียสภาพ พบว่ามีค่าเท่ากับ 80 กิโลดาลตัน แต่น้ำหนักโมเลกุลของ SBE จาก Sephadex G-200 คอลัมน์ มีค่าเท่ากับ 160 กิโลดาลตัน แสดงว่าเอนไซม์มีโครงสร้างประกอบด้วย 2 หน่วยย่อยที่มีน้ำหนักโมเลกุล 80 กิโลดาลตัน ในการศึกษาสมบติของเอนไซม์พบว่า มี pH ที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาเท่ากับ 7.0 อุณหภูมิที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาเท่ากับ 37°C เอนไซม์มีค่า pi เท่ากับ 5.4 และเอนไซม์สามารถเร่งปฏิกิริยาได้เพิ่มขึ้นเป็น 5.7 , 2.4 , 2.0 และ 1.9 เท่า เมื่อเติมสารละลายแป้ง ไกลโคเจน อะไมโลเพคติน หรือ เดกซ์ตริน ความเข้มข้น 1.0 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตรลงไปในส่วนผสมของ ปฏิกิริยา ตามลำดับ เอนไซม์มิความเสถียรที่อุณหภูมิ 45 ๐C และอุณหภูมิที่เหมาะสมในการเก็บเอนไซม์ เป็นเวลานานคือ -20 ๐C ซึ่งเก็บได้นานถึง 4 สัปดาห์โดยมิแอคติวิตี้เหลือ 50 % | - |
dc.language.iso | en | - |
dc.publisher | Chulalongkorn University | - |
dc.rights | Chulalongkorn University | - |
dc.subject | Cassava | - |
dc.subject | Manihot esculenta | - |
dc.subject | Tuber crops | - |
dc.subject | Strach branching enzyme | - |
dc.title | Starch branching enzyme from cassava Manihot esculenta Crantz tubers | - |
dc.title.alternative | เอนไซม์สร้างโซ่กิ่งของแป้งจากหัวมันสำปะหลัง Manihot esculenta Crantz | - |
dc.type | Thesis | - |
dc.degree.name | Master of Science | - |
dc.degree.level | Master's Degree | - |
dc.degree.discipline | Biochemistry | - |
dc.degree.grantor | Chulalongkorn University | - |
Appears in Collections: | Sci - Theses |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
Nopphadol_ar_front_p.pdf | 915.34 kB | Adobe PDF | View/Open | |
Nopphadol_ar_ch1_p.pdf | 1.42 MB | Adobe PDF | View/Open | |
Nopphadol_ar_ch2_p.pdf | 917.39 kB | Adobe PDF | View/Open | |
Nopphadol_ar_ch3_p.pdf | 1.17 MB | Adobe PDF | View/Open | |
Nopphadol_ar_ch4_p.pdf | 815.54 kB | Adobe PDF | View/Open | |
Nopphadol_ar_ch5_p.pdf | 606.81 kB | Adobe PDF | View/Open | |
Nopphadol_ar_back_p.pdf | 913.23 kB | Adobe PDF | View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.