Please use this identifier to cite or link to this item: https://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/4619
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorสุเทพ ธนียวัน-
dc.contributor.advisorสมศักดิ์ ดำรงค์เลิศ-
dc.contributor.authorอนันตพงษ์ สุขเกษ-
dc.contributor.otherจุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย. คณะวิทยาศาสตร์-
dc.date.accessioned2007-11-06T11:37:59Z-
dc.date.available2007-11-06T11:37:59Z-
dc.date.issued2543-
dc.identifier.isbn9741307446-
dc.identifier.urihttp://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/4619-
dc.descriptionวิทยานิพนธ์ (วท.ม.)--จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย, 2543en
dc.description.abstractในการศึกษาครั้งนี้ ทำการตรึงรูปเอนไซม์เดกซ์แทรนเนสจากเชื้อ Penicillium sp. สายพันธุ์ SMCU 3-14 บนผิวของทรายขนาด 16-20 เมช โดยใช้กลูตารัลดีไฮด์ทำหน้าที่เป็นสารช่วยตรึง พบว่า สภาวะที่เหมาะสมต่อการตรึงรูปคือ ใช้กลูตารัลดีไฮด์ 2.5% (โดยปริมาตร) และความเข้มข้นของเดกซ์แทรนเนส 0.1690 มก. โปรตีนต่อกรัมทรายแห้ง โดยทำที่อุณหภูมิห้อง, อัตราการเขย่า 200 รอบต่อนาที สำหรับเวลาและความเป็นกรดด่างที่ใช้ในขั้นตอนการทำปฏิกิริยาระหว่างกลูตารัลดีไฮด์กับทราย และการตรึงรูปเดกซ์แทรนเนสคือ 120 นาที ที่ความเป็นกรดด่าง 7.0 และ 45 นาที ที่ความเป็นกรดด่าง 4.0 ตามลำดับ คุณสมบัติของเดกซ์แทรนเนสตรึงรูปเมื่อเปรียบเทียบกับเดกซ์แทรนเนสอิสระพบว่าเดกซ์แทรนเนสตรึงรูปมีแอคติวิตีจำนวนจำเพาะคงเหลือ 37 เปอร์เซ็นต์ ความเป็นกรดด่างที่เหมาะสมต่อการทำงานเปลี่ยนแปลงไปเล็กน้อย โดยสูงขึ้นจาก pH 4.5 เป็น 5.0 และอุณหภูมิที่เหมาะสมต่อการทำงานนั้น ไม่มีการเปลี่ยนแปลงไปจากเดิม ความเสถียรต่อความเป็นกรดด่างของเดกซ์แทรนเนสตรึงรูปอยูในช่วงแคบตั้งแต่ 3.5-4.5 แต่มีความเสถียรต่ออุณหภูมิดีกว่าเดกซ์แทรนเนสอิสระยังพบอีกว่า เมื่อเก็บเดกซ์แทรนเนสตรึงรูปไว้ในสารละลาย 0.05 โมลาร์ อะซิเตทบัพเฟอร์ ความเป็นกรดด่าง 4.5 ที่อุณหภูมิ 4 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 30 วัน จะสูญเสียแอคติวิตีของเอนไซม์เพียงเล็กน้อยเท่านั้น นอกจากนี้เมื่อนำเดกซ์แทรนเนสตรึงรูปมาใช้ไฮโดรไลซ์เดกซ์แทรน ที-2000 ซ้ำแบบต่อเนื่อง ยังคงสามารถรักษาแอคติวิตีไว้ได้ 65 เปอร์เซ็นต์ หลังผ่านการใช้งานไป 10 รอบ ส่วนค่าคงที่ไมคิลิสมีค่าเท่ากับ 12.50 ไมโครโมลาร์ สำหรับสับสเตรทเดกซ์แทรน ที-2000 ซึ่งเป็นค่าที่สูงกว่าเดกซ์แทรนเนสอิสระen
dc.description.abstractalternativeDextranase from Penicillium sp. SMCU 3-14 was immobilized on 16-20 mesh sand surface using glutaraldehyde as bifunctional agent. The optimum conditions for the preparation of immobilized dextranase were with 2.5% by volume of glutaraldehyde and the maximal enzyme loading on sand was 0.1690 mg. per gram sand (dry weight). Immobilization was performed at room temperature with agitation speed of 200 rpm. Times and pH for cross-linking and enzyme immobilizing steps were 120 mins at pH 7.0 and 45 mins at pH 4.0, respectively. In comparison to free dextranase, the immobilized dextranase retained 37% of its original specific activity. The optimum pH of the immobilized enzyme was found shift from pH 4.5 to 5.0, while the optimum temperature of both free and immobilized enzyme was found to be the same at 55 ํC. As of pH stability, immobilized dextranase was stable within a narrow pH range, between 3.5 to 5.5, whereas its temperature stability was better than of the free enzyme. Moreover, the immobilized enzyme could retain more than 95% of its activity even stored for 30 days in 0.05 M acetate buffer pH 4.5 at 4 ํC. After the tenth cycle of its repetative hydrolysis, the enzyme still gave 65% of its initial activity. Finally, the Michaelis constant, Km of the immobilized dextranase toward its substrate dextran T-2000 was 12.50 mu M, which is higher than that of free enzyme.en
dc.format.extent1175456 bytes-
dc.format.mimetypeapplication/pdf-
dc.language.isothen
dc.publisherจุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัยen
dc.rightsจุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัยen
dc.subjectเด็กซ์แทรนเนสen
dc.subjectเพนนิซิลเลียมen
dc.subjectน้ำตาลทราย -- การผลิตen
dc.titleการตรึงรูปเดกซ์แทรนเนสบนผิวของทรายen
dc.title.alternativeImmobilization of dextranase onto surface of sand particlesen
dc.typeThesisen
dc.degree.nameวิทยาศาสตรมหาบัณฑิตen
dc.degree.levelปริญญาโทen
dc.degree.disciplineจุลชีววิทยาทางอุตสาหกรรมen
dc.degree.grantorจุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัยen
dc.email.advisorfscisth@chulkn.car.chula.ac.th-
dc.email.advisorDsomsak@sc.chula.ac.th-
Appears in Collections:Sci - Theses

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
anantapong.pdf1.15 MBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.