DSpace Repository

Catalyzed esterification reaction by lipase encapsulated in sodium bis(2-ethylhexyl) phosphate(NaDEHP) reverse micelles

Show simple item record

dc.contributor.advisor Pomthong Malakul
dc.contributor.advisor Chintana Saiwan
dc.contributor.advisor Gulari, Erdogan
dc.contributor.author Pichasiree Thientaworn
dc.contributor.other Chulalongkorn University. The Petroleum and Petrochemical College
dc.date.accessioned 2020-11-02T02:17:24Z
dc.date.available 2020-11-02T02:17:24Z
dc.date.issued 2003
dc.identifier.isbn 9741722923
dc.identifier.uri http://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/68980
dc.description Thesis (M.Sc.)--Chulalongkorn University, 2003
dc.description.abstract The use of reverse micelle as a reaction medium for reactions catalyzed by enzymes has received increasing attention in recent years since it can enhance the activity of the enzyme and its interaction with substrate. In this study, esterification reactions of two fatty acids (caprylic and oleic acid) and hexanol catalyzed by Thai rice bran lipase (TRBL) encapsulated in reverse micelles formed by bis(2-ethyhexyl) phosphate (NaDEHP) in isooctane were investigated. It was found that the enzymatic activity of TRBL depended strongly on the reverse micellar structure, water content (W0), type and concentration of the substrate. In this reverse micellar system, Thai rice bran lipase was showed to have a preference towards long chain fatty acid which is expected to be due to the localization of enzyme molecules in the reverse micelle microstructure and the availability of substrates. Furthemore, the optimum W0 for TRBL in this system was found to be approximately 8. Under specific conditions, the conversion of nearly 90% could be obtained from the esterification reaction catalyzed by a freshly extracted TRBL. The reaction rate and conversion appeared to be influenced by a combined effect of several factors such as salt concentration, type and concentration of substrate and water content.
dc.description.abstractalternative การใช้รีเวอร์สไมเซลล์เป็นตัวกลางในการทำปฏิกิริยาที่ถูกเร่งด้วยเอนไซม์ได้รับความสนใจเพิ่มมากขึ้น เนื่องจากรีเวอร์สไมเซลล์สามารถช่วยเพิ่มเอนไซม์แอคติวิตีและการสัมผัสระหว่างเอนไซม์กับซับสเตท การวิจัยนี้ศึกษาปฏิกิรยาเอสเทอร์ฟิเคชั่นของกรดไขมัน 2 ชนิด(กรดคาปิรลิกและโอลิอิก) และเฮกซานอล โดยใช้ไลเปสที่สกัดจากรำข้าวไทย (TRBL) และถูกเอนแคปซูลเลตอยู่ในรีเวอร์สไมเซลล์ของโซเดียมบิสทูเอททิลเฮกซิลฟอสเฟส (โซเดียมดีอีเฮชพี) ในสารละลายไอโซออกเทน จากผลการทดลองพบว่าโครงสร้างของรีเวอร์สไมเซลล์ อัตราส่วนของน้ำต่อสารลดแรงตึงผิว ชนิดและความเข้มข้นของซับสเตรตมีผลต่อแอคติวิตีของไลเปสอย่างเห็นได้ชัด ในระบบนี้ ไลเปสจากรำข้าวแสดงความจำเพาะต่อโครงสร้างของซับสเตรท โดยพบว่าไลเปสเร่งปฏิกิริยาของกรดไขมันที่มีสายโซ่ยาวได้ดีกว่ากรดไขมันที่มีสายโซ่ยาวได้ดีกว่ากรดไขมันที่มีสายโซ่สั้น ซึ่งคาดว่าเป็นผลมาจากตำแหน่งของไลเปสภายในโครงสร้างของรีเวอร์สไมเซลล์และการนำมาใช้ได้ของซับสเตรต นอกจากนี้ อัตราการเกิดปฏิกิริยาสูงสุดเมื่ออัตราส่วนของน้ำต่อสารลดแรงตึงผิวมีค่าประมาณ 8 อัตราเร็วและการเปลี่ยนแปลงของปฏิกิริยา ขึ้นอยู่กับอิทธิพลของหลายปัจจัยประกอบกัน ได้แก่ ความเข้มข้นของเกลือ ชนิดและความเข้มข้นของซับสเตรต และอัตราส่วนของน้ำต่อสารลดแรงตึงผิว
dc.language.iso en
dc.publisher Chulalongkorn University
dc.rights Chulalongkorn University
dc.title Catalyzed esterification reaction by lipase encapsulated in sodium bis(2-ethylhexyl) phosphate(NaDEHP) reverse micelles
dc.title.alternative การศึกษาปฏิกิริยาเอสเทอร์ริฟิเคชั่น โดยไลเปสที่ถูกเอนแคปซูลเลตในรีเวอร์สไมเซลล์ของโซเดียมบิสทูเอททิลเฮกซิลฟอสเฟส (โซเดียมดีอีเฮชพี)
dc.type Thesis
dc.degree.name Master of Science
dc.degree.level Master's Degree
dc.degree.discipline Petrochemical Technology
dc.degree.grantor Chulalongkorn University


Files in this item

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record