การคำนวณการเข้าจับเชิงโมเลกุลระหว่างโปรติเอสเอ็นเอส 5 ของเชื้อไวรัสไข้เลือดออกกับสารยับยั้ง

ลิปปกร โยทาจันทร์

dc.contributor.advisor	สมศักดิ์ เพียรวณิช
dc.contributor.author	ลิปปกร โยทาจันทร์
dc.contributor.other	จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย. คณะวิทยาศาสตร์
dc.date.accessioned	2021-05-21T04:46:46Z
dc.date.available	2021-05-21T04:46:46Z
dc.date.issued	2558
dc.identifier.uri	http://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/73468
dc.description	โครงงานเป็นส่วนหนึ่งของการศึกษาตามหลักสูตรปริญญาวิทยาศาสตรบัณฑิต ภาควิชาเคมี. คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย ปีการศึกษา 2558	en_US
dc.description.abstract	โปรติเอสเอ็นเอส5 เป็นเอนไซม์ที่จำเป็นต่อการแพร่พันธุ์ของของเชื้อไวรัสเดงกีซึ่งก่อให้เกิดโรคไข้เลือดออก เนื่องจากในปัจจุบันยังไม่มียารักษาโรคไข้เลือดออก การวิจัยเพื่อหาสารยับยั้งการทำงานของเอนไซม์นี้จึงเป็นเป้าหมายที่น่าสนใจ ในงานวิจัยนี้ได้ทำการคำนวณการเข้าจับเชิงโมเลกุลระหว่างส่วนอาร์ดีอาร์พีในโปรติเอสเอ็นเอส5 กับสารยับยั้งจานวน 53 สาร ซึ่งแบ่งตามโครงสร้างออกได้เป็น 5 กลุ่ม โดยใช้โปรแกรม AutoDockVinaผลการคำนวณพบว่า สารที่อยู่ภายในกลุ่มโครงสร้างเดียวกันมีตำแหน่งการเข้าจับที่ใกล้เคียงกัน แต่มีรูปแบบการเกิดพันธะไฮโดรเจนที่แตกต่างกันบ้างเล็กน้อย โดยสารส่วนใหญ่จะเกิดอันตรกิริยากับกรดอะมิโน TYR606 แสดงว่ากรดอะมิโนลำดับนี้มีความสำคัญต่อการเข้าจับของสารยับยั้ง และเมื่อวิเคราะห์หาความสัมพันธ์ระหว่างค่าพลังงานการเข้าจับกับค่าฤทธิ์ทางชีวภาพในสารแต่ละกลุ่มโครงสร้าง ไม่พบความสัมพันธ์ดังกล่าว นั่นคือ รูปแบบการเข้าจับไม่ได้เป็นตัวกำหนดค่าฤทธิ์ทางชีวภาพ แต่อาจจะมีปัจจัยอื่น ๆ ที่สำคัญกว่า	en_US
dc.description.abstractalternative	Protease NS5is an essential enzyme for reproduction of Dengue virus, which is a cause ofDengue Hemorrhagic fever. Because no drug against the dengue virus is currently available, research to seek for inhibitor of this enzyme is an interesting target. In this study, molecular docking calculations between RdRp of protease NS5 and 53 inhibitors, which were divided into 5 groups according to their structures, were carried out using the AutoDockVina program. Results show that compounds within the same structural group exhibit similar binding positions. However, their pattern for hydrogen bonding are slightly different. Most compounds interact with TYR606 indicating that this amino acid residue is important for the binding of inhibitors. Considering relationship between binding affinity and biological activity for compounds in each structural group, no such relationship was found. This is because the biological activity is not a direct consequence of the binding but probably there are some other important parameters. Keywords	en_US
dc.language.iso	th	en_US
dc.publisher	จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย	en_US
dc.rights	จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย	en_US
dc.subject	ไข้เลือดออก	en_US
dc.subject	สารยับยั้งเอนไซม์โปรติเอส	en_US
dc.title	การคำนวณการเข้าจับเชิงโมเลกุลระหว่างโปรติเอสเอ็นเอส 5 ของเชื้อไวรัสไข้เลือดออกกับสารยับยั้ง	en_US
dc.title.alternative	Molecular docking calculations between dengue NS5 protease and its inhibitors.	en_US
dc.type	Senior Project	en_US
dc.email.advisor	Somsak.T@Chula.ac.th