Please use this identifier to cite or link to this item: https://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/71915
Title: การใช้เอนไซม์ดัดแปลงสมบัติการให้ฟองของโปรตีนจากกากถั่วเหลือง
Other Titles: Enzymic modification of foaming property of protein from soy meal
Authors: ปาริฉัตร ทัพภะสุต
Advisors: ปราณี อ่านเปรื่อง
Other author: จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย. บัณฑิตวิทยาลัย
Subjects: กากถั่วเหลือง
เอนไซม์โปรติเอส
Soybean meal
Proteolytic enzymes
Issue Date: 2539
Publisher: จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย
Abstract: งานวิจัยนี้ศึกษาการใช้เอนไซม์ปรับปรุงโปรตีนถั่วเหลืองให้มีขนาดและหมู่เคมีบนสายโปรตีนให้เหมาะสมต่อการเกิดฟองที่มีปริมาตรและความคงตัวเทียบเท่าสารให้ฟองเช่นโปรตีนไข่ขาว โดยการย่อยสลายโปรตีนอย่างจำกัดด้วยเอนไซม์ 3 กลุ่มคือ อัลคาไลน์โปรติเอส (Alcalase® , 2.4 U/g.; Protin AC 10® ,100,000 PU/g.), แอซิดโปรติเอส (Pepsin, 250 U/mg.) และนิวทรัลโปรติเอส (Papain, 2.1 U/mg.) ย่อยสลายโปรตีนในเครื่องปฏิกรณ์ขีวภาพที่มีเครื่องควบคุมอุณหภูมิและ pH อัตโนมัติ โดยใช้ปริมาณเอนไซม์ต่อปริมาณโปรตีนที่ให้ค่าความเร็วปฏิกิริยาสูงสุด คือ Pepsin 0.25%, Papain 1.25%, Alcalase® 0.285% และ Protin AC 10® 0.014% แปรค่าเวลาการย่อยสลายโปรตีนโดยเอนไซม์ทั้ง 3 กลุ่มเป็น 5, 10, 15, 20, 25 นาที แปรอุณหภูมิเป็น 20, 40, 60 ℃ และแปรระดับ pH ตามชนิดเอนไซม์คือ อัลคาไลน์และนิวทรัลโปรติเอสแปร pH เป็น 6, 7, 8 และแอซิดโปรติเอสแปร pH เป็น 2, 3, 4 จากการพิจารณาค่าความสามารถในการเกิดฟองโดยหาความสัมพันธ์ในรูปสมการกำลังสอง เพื่อสร้างกราฟ contour plott และ surface plott ระหว่างอุณหภูมิกับเวลาในการย่อยสลายโปรตีน สามารถเลือกภาวะการผลิตสารให้ฟองที่มีปริมาตรและความคงตัวสูงได้ นอกจากนี้พบว่า pH ไม่มีผลต่อความสามารถในการเกิดฟอง และภาวะที่เอนไซม์ทั้ง 3 กลุ่ม สามารถตัดสายโปรตีนอย่างจำกัด และอย่างจำเพาะเกิดเป็นสารให้ฟองที่มีปริมาตรและความคงตัวสูงสุดขึ้นกับปัจจัยของเวลาร่วมกับอุณหภูมิ เป็นที่สังเกตได้ว่าสารให้ฟองที่มาจากการย่อยสลายโปรตีนถั่วเหลืองด้วย Protin AC 10® มีสมบัติของสารให้ฟองดีกว่าสารให้ฟองที่ได้จากเอนไซม์ตัวอื่น ๆ และเป็นสารให้ฟองที่มีสมบัติใกล้เคียงกับสารให้ฟองจากโปรตีนไข่อย่างมีนัยสำคัญ (P≤ 0.05%) โดยมีปริมาตรฟองเพิ่มขึ้น 670% และฟองมีความคงตัว 240 นาที เมื่อนำสารให้ฟองที่ผลิตได้จากเอนไซม์ทั้ง 4 ทำเป็นเมอะแรงส์ผลการประเมินการทดสอบทางประสาทสัมผัส พบว่าเมอะแรงส์ที่เตรียมจากสารให้ฟองโปรตีนถั่วเหลือง ที่ย่อยสลายด้วย Protin AC 10® เป็นตัวอย่างที่ผู้บริโภคให้คะแนนการทดสอบมากที่สุดในสารให้ฟองที่ผลิตได้และมีคะแนนการยอมรับเท่ากับเมอะแรงส์ที่เตรียมจากโปรตีนไข่ นอกจากนี้สารให้ฟองที่ย่อยสลายด้วย Protin AC 10® ให้ฟองที่ปริมาตรคงตัวต่อส่วนผสม น้ำตาล และน้ำตาลยังมีผลให้ฟองอากาศที่เกิดมีความคงตัวนานขึ้นด้วย Protin AC 10® ในปริมาณมากขึ้นทำให้ปริมาตรและความคงตัวของฟองลดลง โดยสารให้ฟองโปรตีนถั่วเหลืองมีความคงตัวต่อไขมันจากผงโกโก้มากกว่าสารให้ฟองโปรตีนไข่
Other Abstract: This research study examines the enzymic improvement in the soy protein to find a suitable protein structure and chemical groups on the peptide chain that exhibit foaming properties equivalent to those of egg albumen. The study was carried out by means of limited hydrolysis by which the protein was hydrolysed the 3 groups of proteolytic enzymes, namely:alkaline protease (Alcalase® , 2.4 U/g.; Protin AC 10® ,100,000 PU/g.) Acid protease (Pepsin 250 U/mg.) and neutral protease (Papain 2.1 U/mg.). This was done in a bioreactor in which temperature and PH were automatically controlled. The concentrated enzymes yielding the maximum reaction velocity were Pepsin 0.025%, Papain 1.25%, Alcalase® 0.285% and Protin AC 10® 0.014%. The hydrolysis period was varied to last 5, 10, 15, 20, and 25 mins. The temperature was also varied to 20˚, 40˚, and 60 ℃. The PH concentration was varied to 6, 7, and 8 for the alkaline and neutral protease while that of the acid protease was varied to 2, 3, and 4. The proper foaming property was determined from the contour and surface plots indicating the temperature and time needed to hydrolyse the protein, obtained from the multiple regression equations. The point at which each foaming agent attained the maximum volume and longest period retention was picked from these plots. Moreover, PH was found to have no effect on the foaming property. The ability of these proteases to enhance the property of foaming depended on the conditions under which hydrolysis was conducted (the congruence of time and temperature). The foaming agent generated by hydrolyzing soy protein with Protin AC 10® was found to have better foaming properties than those hydrolysed by the other enzymes and was significantly similar to the foaming properties of egg albumen (p≤ 0.05). It was able to increase the volume of foam by 670% and to retain the foam for a period of 240 mins. When the foam produced by these four types of enzymes was made into meringues and subjected to an organoleptic test, it was found that the one made from the agent that had been hydrolysed using Protin AC 10® had the highest score and was not significantly different from that of the egg albumen. In addition, when mixed with sugar, this soy protein foaming agent was able to retain the volume of foam for a longer period of time. When it was mixed with other ingredients (substances) such as fat from cocoa powder, the volume of foam decreased as well as the period of retention. When fat from cocoa powder was mixed with this soy protein or egg albumen in high quantities, the foaming agent from the soy protein was able to retain the foam longer than that of the egg albumen.
Description: วิทยานิพนธ์ (วท.ม.)--จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย, 2539
Degree Name: วิทยาศาสตรมหาบัณฑิต
Degree Level: ปริญญาโท
Degree Discipline: เทคโนโลยีทางอาหาร
URI: http://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/71915
ISBN: 9746366459
Type: Thesis
Appears in Collections:Grad - Theses

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Parichat_da_front_p.pdfหน้าปก สารบัญ และบทคคัดย่อ14.37 MBAdobe PDFView/Open
Parichat_da_ch1_p.pdfบทที่ 11.83 MBAdobe PDFView/Open
Parichat_da_ch2_p.pdfบทที่ 221.74 MBAdobe PDFView/Open
Parichat_da_ch3_p.pdfบทที่ 314.02 MBAdobe PDFView/Open
Parichat_da_ch4_p.pdfบทที่ 460.26 MBAdobe PDFView/Open
Parichat_da_ch5_p.pdfบทที่ 54.77 MBAdobe PDFView/Open
Parichat_da_back_p.pdfบรรณานุกรมและภาคผนวก14.4 MBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.