Please use this identifier to cite or link to this item:
https://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/73468
| Title: | การคำนวณการเข้าจับเชิงโมเลกุลระหว่างโปรติเอสเอ็นเอส 5 ของเชื้อไวรัสไข้เลือดออกกับสารยับยั้ง |
| Other Titles: | Molecular docking calculations between dengue NS5 protease and its inhibitors. |
| Authors: | ลิปปกร โยทาจันทร์ |
| Advisors: | สมศักดิ์ เพียรวณิช |
| Other author: | จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย. คณะวิทยาศาสตร์ |
| Advisor's Email: | Somsak.T@Chula.ac.th |
| Subjects: | ไข้เลือดออก สารยับยั้งเอนไซม์โปรติเอส |
| Issue Date: | 2558 |
| Publisher: | จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย |
| Abstract: | โปรติเอสเอ็นเอส5 เป็นเอนไซม์ที่จำเป็นต่อการแพร่พันธุ์ของของเชื้อไวรัสเดงกีซึ่งก่อให้เกิดโรคไข้เลือดออก เนื่องจากในปัจจุบันยังไม่มียารักษาโรคไข้เลือดออก การวิจัยเพื่อหาสารยับยั้งการทำงานของเอนไซม์นี้จึงเป็นเป้าหมายที่น่าสนใจ ในงานวิจัยนี้ได้ทำการคำนวณการเข้าจับเชิงโมเลกุลระหว่างส่วนอาร์ดีอาร์พีในโปรติเอสเอ็นเอส5 กับสารยับยั้งจานวน 53 สาร ซึ่งแบ่งตามโครงสร้างออกได้เป็น 5 กลุ่ม โดยใช้โปรแกรม AutoDockVinaผลการคำนวณพบว่า สารที่อยู่ภายในกลุ่มโครงสร้างเดียวกันมีตำแหน่งการเข้าจับที่ใกล้เคียงกัน แต่มีรูปแบบการเกิดพันธะไฮโดรเจนที่แตกต่างกันบ้างเล็กน้อย โดยสารส่วนใหญ่จะเกิดอันตรกิริยากับกรดอะมิโน TYR606 แสดงว่ากรดอะมิโนลำดับนี้มีความสำคัญต่อการเข้าจับของสารยับยั้ง และเมื่อวิเคราะห์หาความสัมพันธ์ระหว่างค่าพลังงานการเข้าจับกับค่าฤทธิ์ทางชีวภาพในสารแต่ละกลุ่มโครงสร้าง ไม่พบความสัมพันธ์ดังกล่าว นั่นคือ รูปแบบการเข้าจับไม่ได้เป็นตัวกำหนดค่าฤทธิ์ทางชีวภาพ แต่อาจจะมีปัจจัยอื่น ๆ ที่สำคัญกว่า |
| Other Abstract: | Protease NS5is an essential enzyme for reproduction of Dengue virus, which is a cause ofDengue Hemorrhagic fever. Because no drug against the dengue virus is currently available, research to seek for inhibitor of this enzyme is an interesting target. In this study, molecular docking calculations between RdRp of protease NS5 and 53 inhibitors, which were divided into 5 groups according to their structures, were carried out using the AutoDockVina program. Results show that compounds within the same structural group exhibit similar binding positions. However, their pattern for hydrogen bonding are slightly different. Most compounds interact with TYR606 indicating that this amino acid residue is important for the binding of inhibitors. Considering relationship between binding affinity and biological activity for compounds in each structural group, no such relationship was found. This is because the biological activity is not a direct consequence of the binding but probably there are some other important parameters. Keywords |
| Description: | โครงงานเป็นส่วนหนึ่งของการศึกษาตามหลักสูตรปริญญาวิทยาศาสตรบัณฑิต ภาควิชาเคมี. คณะวิทยาศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย ปีการศึกษา 2558 |
| URI: | http://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/73468 |
| Type: | Senior Project |
| Appears in Collections: | Sci - Senior Projects |
Files in This Item:
| File | Description | Size | Format | |
|---|---|---|---|---|
| Lippakorn_Yo_Se_2558.pdf | โครงงานวิทยาศาสตร์ฉบับเต็ม (Fulltext) | 2.7 MB | Adobe PDF | View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.